Freitag, 10 Januar 2014 11:10

BPA stört Proteinfunktion

Mit Hilfe der sogenannten mehrdimensionalen heteronukleären NMR-Spektroskopie und einer Analyse der chemisch-bedingten Störungen haben Wissenschaftler der Ruhr-Universität Bochum um Prof. Rafael Stoll die Wechselwirkungen zwischen Bisphenol A und den kleinen Proteinen K-Ras bzw. H-Ras untersucht.


Wissenschaftliche Studien weisen darauf hin, dass Bisphenol A Stoff Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Brust- und Prostatakrebs sowie neuronale Erkrankungen fördern könnte. Lange haben Wissenschaftler angenommen, dass Bisphenol A eine endokrin wirksame Substanz ist, indem es an hormonwirksame Rezeptoren bindet und einen schädigenden Einfluss auf die Hormonabläufe ausübt. Nach neueren Erkenntnissen bindet BPA aber auch an GTPasen, kleine Moleküle an der Innenseite der Zellmembran, die entweder in inaktivierter (GDP-gebunden) oder aktivierter Form (GTP-gebunden) vorliegen und als Schalterprotein für eine Signaltransduktion im Inneren der Zelle wirken. Ras-Proteine haben dadurch eine wichtige Funktion z. B. beim Zellwachstum. Mutationen, die Ras konstitutiv aktivieren, spielen eine wichtige Rolle bei der Entstehung von Karzinomen.

Die Forscher haben herausgefunden, dass Bisphenol A zumindest an zwei verschiedene kleine GTPasen der Subfamilie Ras bindet (K-Ras und H-Ras), und den Austausch von GDP gegen GTP bei den GTPasen durch sterische Hinderung stört. Dadurch könnte die Entstehung GTPase-vermittelter Tumore gefördert werden.

Die Wissenschaftler empfehlen, die Verwendung Bisphenol A-haltiger Plastikbehälter für Lebensmittel einzuschränken.

Quelle: http://idw-online.de/pages/de/news568328
http://www.chemie.de/lexikon/Kleine_GTPase.html

Literatur:
M. Schöpel, K.F.G. Jockers, P.M. Düppe, J. Autzen, V.N. Potheraveedu, S. Ince, K. Tuo Yip, R. Heumann, C. Herrmann, J. Scherkenbeck , R. Stoll (2013): Bisphenol A binds to Ras proteins and competes with Guanine Nucleotide exchange: implications for GTPase-selective antagonists, Journal of Medicinal Chemistry, 56(23): 9664-72; DOI: 10.1021/jm401291q