Überkreuzvernetzungen der doppelsträngigen DNA-Helix, sogenannte DNA-Crosslinks, können aufgrund von Strahlung, Hitze oder chemischer Substanzen auftreten. Im schlimmsten Fall können sie Krebs auslösen, im anderen Fall zum Tod der Zelle führen, da sie die Ablesung der gentischen Information zur Vervielfältigung von Proteinen oder Enzymen verhindern. Naturgegeben versucht sich ein DNA-Reparaturmechanismus daran, diese Crosslinks wieder aufzulösen. Nach Erkennung werden die Enden durchtrennt und dann, möglichst in der richtigen Reihenfolge, wieder zusammenligiert. Der "Fanconi anemia-Pathway" ist dabei von entscheidender Bedeutung.

Die Wissenschaftler haben nun herausgefunden, dass zwei Proteine hierbei eine wichtige Rolle spielen: das sogenannte FANCD2 und das CtlP-Protein. CtlP interagiert mit FANCD2 und einem weiteren Molekül, Ubiquitin.

Dadurch wird FANCD2 ubiquitinisiert, bindet das CTlP an das beschädigte Chromatin und hilft, das die DNA-Doppelstrangbrüche, die aus dem Crosslink resultieren, in den Pathway der homologen Rekombination zu dirigieren.

Literatur:
Olga Murina, Christine von Aesch, Ufuk Karakus, Lorenza P. Ferretti, Hella A. Bolck, Kay Hänggi, and Alessandro A. Sartori. FANCD2 and CtIP Cooperate to Repair DNA Interstrand Crosslinks. Cell Reports (2014). May 1, 2014. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2014.03.069

Quelle: http://idw-online.de/pages/de/news589005