Mit der Massenspektrometrie kann die chemische Zusammensetzung von Substanzen analysiert werden. Die Moleküle werden dabei elektrisch geladen und in einem elektrischen Feld nach ihren Massen getrennt. Seit den 1990er Jahren wird die Technik auch zur Untersuchung von Proteinen eingesetzt. Die Wissenschaftler benötigen hierbei keine Antikörper wie beim klassischen Westernblot und sie können viele Proteine auf einmal, genauer und quantitativ analysieren.

Markus Ralser berichtet laut Biotechnologie¹, dass mit der neuen Methode weitaus mehr Proteinmenge quantifiziert werden kann als bei der herkömmlichen Westernblot-Methode, die aus der Auftrennung des Proteigemischs mittels Gelelektrophorese, der Übertragung der Proteine auf die Membran und der Proteindetektion mittels spezifischer Antikörper besteht. Letztere werden auch meist noch aus dem Tier gewonnen.

Mit der neuen Methode müssen die Proben nicht langwierig vorbereitet werden und auch nicht mit teuren Isotopen markiert werden.

¹ http://www.biotechnologie.de/
Bluemlein, K. & Ralser, M. (2011): Monitoring protein expression in whole-cell extracts by targeted label- and standard-free LC-MS/MS. Nature
protocolls 6/6: 859-869.
http://www.molgen.mpg.de/~molbiolmet/