Bioinformatiker unter der Leitung von Johannes Söding vom Genzentrum der Ludwig-Maximilians-Universität München haben eine neue Software entwickelt, die verwandte Proteine besonders schnell und präzise erkennt. Mit deren Hilfe lassen sich die Eigenschaften von Proteinen genauer als bisher vorhersagen.


Mithilfe von Datenvergleichen mit bekannten Proteine oder Proteinuntereinheiten, welche in Datenbanken hinterlegt sind, lässt sich die Funktion und Struktur verwandter Proteine vorherzusagen. Bislang nutzen Wissenschaftler u.a. die Standardsoftware PSI-BLAST.
Die neue Software HHblits (Homology detection by iterative HMM-HMM comparison) analysiert die Abfolge der molekularen Grundbausteine des Proteins, die Aminosäuresequenz, aber bis zu 2.500 mal schneller als das bisherige Standardprogramm PSI-BLAST.

Die Entwicklung von HHblits der münchener Forscher ist den bisherigen Sequenzvergleichen in Datenbanken mit dem Standardprogramm PSI-BLAST deutlich überlegen. Dafür wandeln die Bioinformatiker die zu analysierenden Sequenzen und die Vergleichssequenzen in den zu durchsuchenden Datenbanken in sogenannte Hidden-Markov-Modelle (HMM) um. HMMs sind statistische Modelle der Aminosäuresequenzen, die auch die im Sequenzalignment ablesbaren Wahrscheinlichkeiten von Mutationen berücksichtigen – so wird die Suche empfindlicher und genauer.

Die Bioinformatiker wollen die Methode nun durch Berücksichtigung von Strukturinformationen der Proteine noch erweitern.

Die Forscher haben ihre Entwicklung in der Fachzeitschrift Nature Methods publiziert (2011, Onlineveröffentlichung).

Mehr Informationen:

Quellen:
http://www.biotechnologie.de/BIO/Navigation/DE/root,did=147480.html
Abstract Nature Methods: http://www.nature.com/nmeth/journal/vaop/ncurrent/full/nmeth.1818.html
LMU: http://www.genzentrum.lmu.de/ueber-das-genzentrum/
HHblits: http://toolkit.genzentrum.lmu.de/hhblits